Anticuerpos, las curiosas defensas del cuerpo humano y más

Los Anticuerpos son capaces de detectar cualquier elemento ajeno a nuestro cuerpo que pueda representar una potencial amenaza para el organismo. El sistema inmune utiliza los anticuerpos para identificar y luego proceder a eliminar virus o bacterias que producen el deterioro de la salud de una persona, llegando a manifestar enfermedades.

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El Sistema Inmunológico

El sistema inmunológico es el escudo defensivo que tiene el organismo para luchar de manera natural contra las infecciones, como las que provocan los virus o bacterias que de repente podemos tener en el cuerpo y nos pueden enfermar. Descubre más sobre una enfermedad contagiosa en Enfermedad del Beso

La idea de defender el estado de salud del cuerpo humano consiste en eliminar la amenaza latente inmediatamente después de ser detectada. Esta reacción del cuerpo ante las amenazas, tiene sus pasos para poder realizarse de manera organizada; se detecta, se identifica, ataca y destruye los organismos invasores.

Los elementos extraños que pueden causarnos enfermedades infecciosas son llamados antígenos, los cuales son el blanco del sistema inmunológico, que los trata de eliminar utilizando los anticuerpos, cuya función es detectar las posibles amenazas.

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El sistema inmunitario ayuda a la persona a mantenerse sana, muchas de las células y órganos en el cuerpo humano colaboran con el sistema inmune, como una red que tiene el objetivo de evitar la propagación de focos de infección de los cuales nos hayamos contagiado.

Partes 

Algunas de los elementos con que cuenta el sistema inmune para realizar el arduo trabajo de mantener la salud del organismo son los leucocitos o también llamados glóbulos blancos, los cuales desempeñan un papel importante en la lucha contra las infecciones.

Entre los glóbulos blancos se encuentran los fagocitos, que son feroces devoradores de los microorganismos que quieren invadir nuestro cuerpo.

A su vez también podemos encontrar entre los fagocitos a los neutrófilos, los cuales se encargan de liberar al cuerpo de las bacterias que pudieran haber ingresado dentro del organismo.

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Linfocitos 

Existen dos tipos de linfocitos, los Linfocitos B y los Linfocitos T. La diferencia fundamental entre ellos es la manera en cómo actúan para defender el cuerpo; ellos tienen la misma función pero la ejecutan de diferente manera.

Los Linfocitos se producen de manera masiva en la médula ósea del organismo de cada persona sana, hasta que maduran y se convierten en Linfocitos B; otros se desplazan al Timo (órgano glandular que forma parte del sistema y está ubicado detrás del esternón), y se transforman después de madurar a Linfocitos T.

Estas dos clases de Linfocitos son los que se encargan de producir los anticuerpos, los cuales básicamente son proteínas especiales que tienen el trabajo de localizar y eliminar los objetivos específicos para cada amenaza que se presente.

El tipo de antígeno queda en la memoria del sistema inmunitario, y si vuelve a enfrentarse con el mismo tipo de amenaza la enfrentará de manera certera pues dispone de los anticuerpos para dicha dolencia.

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Eso aplica cuando una persona ha presentado una enfermedad determinada, lo habitual es que desarrolle los anticuerpos para no volver a contagiarse de nuevo.

Esta habilidad corporal se le atribuye también cuando se le introducen al cuerpo vacunas para prevenir las enfermedades, ya que la introducción del antígeno de forma controlada, impulsa al cuerpo a fabricar las defensas contra este tipo de enfermedad en específico.

¿Cómo funciona?

Al ser detectado un elemento extraño en el organismo, el sistema inmunológico se pone de inmediato a trabajar. En este momento es cuando se ponen a disposición los anticuerpos, que a pesar de que pueden reconocer cualquier posible antígeno y neutralizarlo, necesitan ayuda extra para realizar esta complicada tarea.

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El sistema inmunológico se apoya entonces en los linfocitos, el primer paso luego de la identificación e inmovilización de los antígenos es la acción de los linfocitos, los cuales son los encargados de la destrucción de las células infectadas, o de las que por algún motivo han mutado y representan un peligro.

Los anticuerpos tienen además de las capacidades antes mencionadas,  la propiedad de neutralizar las toxinas que sean perjudiciales para el organismo que hayan sido fabricadas por los antígenos.

Finalmente, estos maravillosos escudos de inmunidad tienen la habilidad de llamar al sistema que apoya sus acciones la tarea de eliminar los microorganismos invasores, activando proteínas llamadas de ‘Complemento’, que entre otras cosas ayudan a que el cuerpo permanezca sano.

Los anticuerpos y la Inmunidad

El cuerpo humano tiene desde el inicio de la vida, habilidades y capacidades innatas, con las cuales hace frente a los virus, las bacterias y sus mutaciones que cada vez se hacen más diversas y atacan sin piedad nuestro organismo.

Todas las personas nacemos con un sistema inmunitario que, de manera natural le ofrece al cuerpo una barrera, poco a poco se va fortaleciendo y reconoce cada día más elementos que pueden resultar dañinos para el organismo.

La capacidad del sistema inmune va transformándose con el tiempo y a lo largo de la vida de una persona, se produce lo que se llama la inmunidad adaptativa, en la cual el cuerpo humano mejora sus sistemas de defensa al exponerse a enfermedades que puedan contagiarlo o a través de las inmunizaciones.

Por otro lado, está la inmunidad pasiva la cual se trata de una protección que se desarrolla en nuestro organismo cuando se está en un periodo determinado del ciclo de vida; un ejemplo de esto son los anticuerpos que pasan de la madre al bebé por medio de la leche materna, las cuales le proporcionan inmunidad a enfermedades comunes.

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Los Anticuerpos

Los anticuerpos o también conocidos como inmunoglobulinas son un tipo especial de proteína, que se encuentra principalmente en la forma soluble de la sangre y también de otros fluidos corporales de los seres vivos. Conoce más sobre este interesante tema en ¿Cuántos litros de sangre tiene el ser humano?

Un anticuerpo es un tipo de glucoproteína, la cual a su vez es  una clase de proteína que está compuesta por cadenas de aminoácidos; que son microcélulas que se encuentran en las membranas de las células o en las asociaciones entre las mismas, por lo cual se convierten en elementos de asociación intercelular.

Entre las glucoproteínas más conocidas están algunas hormonas, los anticuerpos, las enzimas, la proteína de adhesión y reconocimiento celular, además de las que se hacen cargo de los factores de crecimiento.

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Los anticuerpos tienen un mecanismo que forma parte de su estructura, con el cual pueden tener la función de ‘receptores‘, o sea que permite la acción de interactuar con determinadas sustancias, usualmente se efectúa la unión con sustancias llamadas ‘señalizadoras‘ .

En su calidad de receptores, los anticuerpos, son utilizados por el sistema inmune para efectuar la identificación y eliminación de los virus y bacterias que tengan la intención de alterar el delicado equilibrio del cuerpo humano. Conoce más sobre el tema de las bacterias en nuestro artículo Bacterias del Yogurt 

Características de los Anticuerpos

Los anticuerpos están constituidos por dos estructuras básicas, las cuales se pueden diferenciar completamente; cada una de estas unidades contienen a su vez, dos cadenas pesadas (término con el cual se denomina a una subunidad grande de un complejo de proteínas) y también tiene dos cadenas ligeras (formada por una pequeña subunidad) cada una.

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Las cadenas que conforman los anticuerpos, forman a su vez enlaces que se pueden clasificar como monómeros, que son moléculas de tamaño pequeño que se enlazan solo a otros monómeros; también están los dímeros los cuales son complejos moleculares formados por macromoléculas, y los pentámetros los cuales poseen 5 unidades de enlace.

Los anticuerpos son ‘sintetizados‘ es decir son procesados por el metabolismo orgánico para formar sus componentes a partir de los elementos precursores obtenidos; para su formación los anticuerpos  son producidos por los Linfocitos B.

Existen, en el cuerpo de una persona sana, distintas modalidades de anticuerpos, estos son llamados los ‘Isotipos‘ los cuales se clasifican según la forma que tiene la cadena pesada que tengan en su constitución.

De acuerdo a esta clasificación existen 5 clases diferentes de isotipos en los seres vivos, cada una con funciones diferentes dentro del cuerpo; esta variedad contribuye a dirigir que el reflejo inmune sea fundamentalmente una respuesta adecuada para cada elemento ajeno o peligroso que se pueda introducir en el organismo.

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Estructuras

La estructura general de todos los isotipos de anticuerpos son muy similares, existe una pequeña región en el extremo más externo de la proteína, la cual tiene características muy variables. Esto genera que el cuerpo humano cuente con la existencia de millones de anticuerpos diferentes, cada uno con el extremo distinto.

A ese pequeño pedazo, a ese ápice de la proteína de la estructura se le da el nombre de  ‘Región hipervariable‘, la función principal de esta variable única es la de que a raíz de tanta variedad, el anticuerpo tiene la capacidad de enlazarse a distintos tipos de elementos invasores o antígenos.

Miles de combinaciones

Entre más diversidad de anticuerpos existan, el sistema inmune resultará reforzado, pues mientras más ápices diferentes más posibilidades hay de que tengan la capacidad de reconocer una gran cantidad de antígenos, los cuales siguen en aumento.

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A la parte del antígeno a la cual reconoce el anticuerpo se le denomina ‘determinante antigénico‘, el cual es una pequeña parte de la macromolécula que tiene una secuencia de unión específica con el anticuerpo, la cual puede definirse por los receptores de linfocitos B o T, según sea el caso.

El determinante antigénico se logra enlazar con su anticuerpo correspondiente, en una relación de interactividad que debe ser altamente específica para que funcione, la cual se denomina Adaptación Inducida.

Este rasgo de la interactividad entre el anticuerpo y el antígeno es lo que permite que la amenaza sea identificada, ya que solo pueden unirse un tipo de anticuerpo con su antígeno, lo cual hace posible que se pueda realizar una identificación acertada entre millones de elementos existentes.

Cuando un anticuerpo reconoce a un antígeno en particular lo identifica y lo marca, esta señalización genera que el sistema inmune lo tome como una amenaza que debe eliminar.

Algunos anticuerpos pueden realizar la eliminación de los antígenos de manera directa, como por ejemplo propiciando la unión a una porción del ápice que produce una infección, lo cual dará como resultado que el cuerpo se defienda.

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Extensas variantes

La cantidad de tipos de anticuerpos es extensa, esta densa población y su diversidad se producen debido a las combinaciones aleatorias de los segmentos genéticos cuando se establece la codificación de cada una de las uniones o enlaces.

El gen del anticuerpo sufre mutaciones que también son al azar, lo cual impulsa a que se produzca una diversidad mucho mayor, entre todos los anticuerpos que existen en el organismo; estos genes suelen reorganizarse en un proceso complejo, el cual recibe el nombre de ‘Conmutación de clase de globulina’.

Este proceso consiste en cambiar toda una cadena pesada de las componen la estructura del anticuerpo por otra, con el fin de crear un isotipo de anticuerpo totalmente diferente, la cual mantiene la zona variable que contiene la variable específica por el antígeno objetivo.

Este es un aspecto importante del proceso, ya que le da la posibilidad al sistema inmune de producir un tipo de anticuerpos que se pueden usar en diferentes partes del sistema inmunológico.

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Inmunoglobulinas y Gammaglobulinas 

Generalmente, el concepto de anticuerpo y el de inmunoglobulina son básicamente equivalentes, su función dentro del organismo es muy similar y la estructura de ambos elementos también lo es, por lo cual son considerados dos unidades uniformes e idénticas.

Ahora bien, el término de gammaglobulina se refiere a una de las propiedades ‘electroforéticas‘ de las inmunoglobulinas que son solubles (que se pueden disolver) en suero sanguíneo (también llamado suero hemático, es uno de los componentes de la sangre que resulta del proceso de coagulación, luego de ser eliminado el coágulo).

Para entender mejor estos conceptos, debemos saber que las propiedades electroforéticas se refieren a el comportamiento que tienen las moléculas de acuerdo a su movimiento en un campo eléctrico.

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Anticuerpos: Antecedentes 

En la última década Siglo XIX se comienza con el interesante estudio de los anticuerpos, cuando los pioneros en este tema Emil Adolf Von Behring y Shibasaburo Kitasato se muestran asombrados por la actividad constante de los anticuerpos y su comportamiento ante personas con diagnóstico de difteria y tétanos.

Estos reconocidos científicos impulsan su teoría de la Inmunidad Humoral, la cual básicamente y a muy grandes rasgos, establece que existe un componente mediador en el suero sanguíneo, el cual tiene la finalidad de generar una reacción cuando se está en la presencia de un antígeno.

A este componente mediador en el cual ellos han enfocado su investigación, le han dado el nombre de ‘anticuerpo‘, el cual en su teoría tiene un comportamiento predecible, que solo se ve activado con elementos extraños que hayan invadido el interior del organismo.

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En el año 1897 al científico Paul Ehrlich se inspira por las bases en las que se fundamenta la teoría antes descrita, la cual lo lleva a proponer su propia hipótesis de la cadena lateral que establece la relación entre los antígenos y los anticuerpos.

Esta hipótesis hace énfasis en la idea de que existen ‘receptores‘, los cuales están descritos como cadenas laterales que se localizaban en la superficie de las células, y tienen como función la de establecer enlaces específicos a cada uno de estos elementos tóxicos; es esta interacción la que genera la producción de anticuerpos.

Nuevas hipótesis

Unos años después, investigaciones realizadas para comprobar las ideas de Behring, Kitasato y Ehrlich, las cuales buscaban darle explicación a la teoría de la ‘cadena lateral‘ la cual expone la respuesta del sistema inmune de los seres vivos ante una amenaza.

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En el año 1904 Almroth Wright formula su hipótesis que consiste en la idea de que los anticuerpos solubles cubren en su totalidad las bacterias para señalarlas para que sean elegibles en los procesos de fagocitosis.

Este proceso se refiere a la destrucción de ciertas células que previamente han capturado partículas nocivas, las cuales se introducen en el interior de la misma; este mecanismo es muy importante para que el sistema inmunológico defienda al cuerpo contra las enfermedades de tipo infeccioso.

En los años 1920, los científicos investigadores Michael Heidelberger y Oswald Avery , demostraron en su investigación aspectos de la naturaleza de los anticuerpos, al observar que los antígenos eran señalados por ellos, además refuerza la teoría de que los anticuerpos son un tipo único de proteínas.

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Para los años 1930 el investigador John Marrack se dedica a examinar las propiedades bioquímicas de los enlaces que se producen entre los antígenos y los anticuerpos, llegando a establecer avances significativos en este tema.

En los años 1940 se efectúa un descubrimiento significativo con respecto a las ideas teóricas propuestas por Ehrlich, un científico que estudia el sistema inmunológico llamado Linus Pauling confirma la certeza de esta teoría.

Este investigador, demuestra que las interacciones entre los anticuerpos y sus contraparte tóxicas eran de acuerdo a su forma, y no obedecían a su composición química.

La científica Astrid Fagreaus descubre en el año  1948 que los linfocitos B cuando están en su forma de célula plasmática son los entes generadores de los anticuerpos.

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Descubrimientos recientes

Los anticuerpos continuaron siendo el principal tema de investigación, debido a su importancia para el sistema inmune, por lo cual las teorías e hipótesis se concentraron en encontrar la estructura molecular de estos maravillosos elementos, a continuación presentamos los trabajos más relevantes:

Gerald M. Edelman y Joseph Gally hacen descubrimientos impactantes sobre la cadena ligera, los cuales tratan de que esta estructura era de tipo idéntico a la proteína de Bence Jones, quien había presentado un trabajo con data de 1845.

En la nueva investigación Edelman introduce la idea de que los anticuerpos basan su estructura en compuestos de cadenas ligeras y pesadas unidas por ‘enlaces de disulfuro‘, los cuales garantizan la fuerza de la estructura, el plegamiento y la función de los anticuerpos.

Rodney Porter un científico que estudia el sistema inmune, expone su trabajo en las mismas fechas sobre las regiones en las que se efectúa la unión del anticuerpo y la ubicación de su cola en los del tipo inmunoglobulina.

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Luego en estudios posteriores estos científicos unificaron esfuerzos y dedujeron la estructura de los anticuerpos además de la secuencia completa de los aminoácidos de la inmunoglobulina.

Primeros avances

Estos estudios son los pioneros en las Inmunoglobulinas y Gammaglobulinas, además de que se logró la identificación de otros isotipos, tales como los ‘anticuerpos secretados‘ que fueron descubiertos por Thomas Tomasi.

Luego gracias a una investigación de David Rowe y John Fahey se identificó la inmunoglobulina D;  la inmunoglobulina E fue identificada por  Kikishige Ishizaka y Teruki Ishizaka, quienes encontraron una conexión directa de una clase de anticuerpos existentes en los procesos de reacción alérgica.

En el año 1975 César Milstein y Georges J.F Köhler fundamentan las bases para la producción de ‘anticuerpos monoclonales’, se trata de la generación de anticuerpos que se derivan de un solo tipo de Linfocitos B.

Un año después, los estudios genéticos realizados indican que uno de los fundamentos de la extensa variedad en los anticuerpos, era la base de la recombinación  de los genes de inmunoglobulina. Este proceso se trata de que el material genético se corta y luego se transfiere a una molécula de un elemento genético diferente al original.

Formas de los anticuerpos

Los linfocitos B cuando se encuentran en su forma ‘Activada’ se diferencian y son generalmente de dos tipos; la diferenciación celular consiste en un proceso en el que las células cambian de un tipo a otro, usualmente el resultado es un tipo de célula más especializada.

Los dos tipos de células que en los que se pueden convertir los linfocitos B son las ‘células plasmáticas’ las cuales tienen un papel en el sistema inmune que consiste en la secreción de cantidades muy abundantes de anticuerpos solubles.

La otra opción es que estas células se transformen en linfocitos B de memoria, los cuales pueden sobrevivir en el organismo durante los años siguientes al cuadro de la enfermedad, para lograr que el cuerpo tenga la posibilidad de que el sistema inmune recuerde el antígeno y pueda combatirlo más rápida y fácilmente en un futuro.

Los anticuerpos son la base de nuestras defensas, son un elemento esencial del sistema inmune del organismo, ya que tienen cualidades adaptativas, que les permiten aprender sobre nuevos antígenos y recordar las respuestas de los entes patógenos invasores, esto con el fin de combatirlos más eficazmente si vuelven a infectar el organismo.

Los anticuerpos se encuentran en nuestro cuerpo de dos formas, una es la forma denominada soluble, la cual es secretada en la sangre, así como también en otros fluidos corporales internos; otra de las formas es cuando se encuentra unida a la membrana celular, la cual está unida a la superficie en los linfocitos B.

La forma Soluble 

Los anticuerpos que tienen la forma soluble son aquellos que fueron secretados por el Linfocito B en su forma de célula plasmática, la cual logra realizar el enlace del anticuerpo al agente externo y tóxico para implantarle una señalización, con lo cual se puede comenzar el proceso para su eliminación.

Esta forma de los anticuerpos también recibe el nombre de anticuerpos libres; siempre y cuando no se haya efectuado el enlace de unión con el antígeno correspondiente, de lo cual puede resultar que este anticuerpo acabe como un complejo de unión con el agente tóxico o como un anticuerpo secretado.

Cuando un anticuerpo está en su forma soluble generalmente suele unirse a las inmunoglobulinas como moléculas adicionales.

Forma anclada a la membrana celular

Los anticuerpos tienen la forma anclada a las membranas de sustancias que delimita la célula; a esta forma del anticuerpo se le llama ‘inmunoglobulina de superficie‘ o también se le da el nombre de ‘Inmunoglobulina de membrana

Estos términos se refieren a los anticuerpos que no son secretados, los cuales siempre están en la membrana celular. Estos elementos están entre los componentes que integran el ‘receptor del linfocito‘ cuya función es la de buscar y detectar las sustancias que pueden resultar dañinas para el organismo.

Los anticuerpos que forman parte del receptor tienen un comportamiento específico cuando detectan un antígeno, la cual es de actuar como un desencadenante de la activación de los linfocitos B.

Estos anticuerpos tienen la capacidad de actuar como ‘transductores de señal‘ para que la célula pueda efectuar el reconocimiento de cuál es el antígeno que específicamente debe eliminar.

Un dato curioso, para tener una idea del número de anticuerpos presentes en el cuerpo humano, tenemos que, en un linfocito B pueden existir entre 50.000 y 100.000 anticuerpos unidos a la superficie.

Los anticuerpos  usualmente se agrupan en ‘balsas lipídicas‘ las cuales son zonas que tienen menor fluidez  que la de su entorno, logrando aislar un área específica de la superficie de los receptores de la célula B; esto colabora con la eficiencia de la respuesta inmune del organismo.

Clasificación de los anticuerpos 

Los anticuerpos tienen distintas clasificaciones, tienen variedades y subclases entre las cuales están los Isotipos, los alotipos y los idiotipos.

Isotipos

Los isotipos son los cinco tipos de anticuerpos conocidos los cuales tienen una nomenclatura de IgA, IgD, IgE, IgG e IgM; lo que se explica de la siguiente manera; se utilizan las siglas “Ig” para denotar que pertenece al grupo de las Inmunoglobulinas.

Para diferenciar un isotipo de otro se hace una señalización de  acuerdo a otras características, tales como las propiedades biológicas, la ubicación funcional y la capacidad de cada uno de los anticuerpos para reconocer los tipos en los que se puede presentar un antígeno.

Diferenciación de los Anticuerpos

Los tipos de anticuerpos según esta clasificación pueden transformarse y cambiar de un tipo a otro, usualmente es lo que sucede en la etapa del desarrollo y antes de la maduración por completo de los Linfocitos B.

  • IgA:  Son los que encuentran en las mucosas del organismo como las del tracto digestivo y el respiratorio; fundamentalmente ayudan a impedir que estas zonas vulnerables puedan sufrir de la proliferación de agentes patógenos.
  • IgD:  Su función principal está basada en servir de receptor de los agentes tóxicos en los Linfocitos B los cuales no hayan sido expuestos a este tipo de sustancias.
  • IgE:  Desencadenan el proceso para la liberación de sustancias que están relacionadas con las respuestas alérgicas del organismo.
  • IgG:  Son anticuerpos poderosos, los cuales en sus cuatro formas pueden activar los mecanismo de defensa generales del organismo contra agentes patógenos invasores.
  • Igm:   Son los que están en la superficie de los Linfocitos B, y pueden eliminar los antígenos en las etapas tempranas de la reacción para la inmunidad humoral, la cual está mediada por los linfocitos B.

En la transformación de los isotipos antes de la activación de los Linfocitos B, cuando todavía no han sido expuestos a un antígeno, se les da el nombre de Linfocitos B vírgenes, estos solo manifiestan su isotipo (IgM o IgD) cuando llegan a estar totalmente desarrollados, es decir, cuando se encuentran listos para responder a los ataques de los antígenos.

Luego de que sucede esta activación de los Linfocitos B el siguiente paso es la unión del anticuerpo y el antígeno, lo cual produce una división de la célula productora de los anticuerpos; en este punto los linfocitos B comienzan a secretar anticuerpos sin anclarlos a la membrana plasmática.

Alotipos 

Los alotipos son las diferencias que existen en la secuencia de los aminoácidos en las regiones donde se encuentran localizadas las cadenas ligeras y las pesadas  de la estructura de los anticuerpos.

Los aminoácidos son un tipo de moléculas orgánicas que fundamentalmente constituyen la base de todas las proteínas, participan en funciones celulares muy variadas que van desde la transmisión de información en el sistema nervioso, hasta la intervención en casi todos los procesos biológicos.

En el año 1956 se realiza el descubrimiento de los diferentes alotipos que están presentes en las cadenas pesadas de los anticuerpos, las cuales también clasifican las subclases de estas moléculas tales como IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4.

El sistema Km está ubicado en la cadena ligera Kappa de la estructura interna de los anticuerpos, este alotipo en específico está en la estructura de todas las clases y subclases de la inmunoglobulina.

Otros estudios dan con el rasgo de que existe también el sistema ISf, como parte de la cadena pesada, el cual aumenta su especificidad  con la edad de la persona, la cual es de 25% antes de los 20 años y un 65% después de los 70 años.

Idiotipos

El idiotipo de una molécula es originario de un clon en particular; el cual fundamentalmente forma parte o está muy próximo en la zona del antígeno donde se efectúa el reconocimiento celular.

Estructura de los Anticuerpos

Los anticuerpos son proteínas plasmáticas globulares pesadas, lo cual quiere decir, que son macromoléculas formadas por cadenas de aminoácidos presente en el plasma sanguíneo, también se es da el nombre de inmunoglobulinas.

En su estructura tienen cadenas de azúcares que se unen durante los procesos a algunos de los residuos de los aminoácidos; lo cual las lleva a tener las características de una glocoproteína.

Los anticuerpos tienen como base de su estructura la unidad funcional de las inmunoglobulinas, la cual se denomina manómero, el cual contiene la más baja representación de los anticuerpos, pues cada manómero contiene solo 1 unidad de estos elementos.

En algunos casos encontramos que los anticuerpos secretados pueden llegar a ser diméricos, los cuales tienen 2 unidades de inmunoglobulina; también se dan los casos de los tetraméricos y los pentaméricos, referidos al número de unidades que contengan.

Investigaciones realizadas

Las primeras investigaciones sobre los anticuerpos fueron realizadas mediante sencillos procesos utilizando enzimas digestivas como la pepsina la cual se crea para los procesos en el estómago y la papaína que se extrae del fruto llamado papaya.

Tiempo después, se realiza un proceso de prueba que consiste en la digestión suave de los anticuerpos, de dichos experimentos se desprenden algunas respuestas en cuanto a la estructura, una de ellas es la obtención de tres fragmentos de los cuales dos retenían la especificación del antígeno.

Dominios de inmunoglobulina

La unidad de inmunoglobulina es el monómero, el cual es básicamente una molécula en forma de “Y“, el cual consta de dos cadenas de polipéptido, los cuales son las moléculas formadas por las uniones hechas de varios aminoácidos.

Además de las uniones antes descritas, la estructura se completa con dos cadenas pesadas idénticas y dos cadenas ligeras idénticas, todo ello conectado por enlaces de un elemento llamado disulfuro.

Cada cadena de la estructura se compone de dominios estructurales los cuales reciben el nombre de ‘Dominios Ig‘. Estos dominios pueden contener hasta 110 aminoácidos, los cuales usualmente se clasifican en diferentes categorías, de acuerdo con características como su tamaño y función.

El rasgo predominante de estos elementos es que tienen un ‘pliegue inmunoglobulina‘ el cual consiste en que dos láminas beta toman una forma superpuesta una de la otra como si se tratara de un sándwich, las cuales pueden permanecer juntas durante los procesos.

Cadenas Pesadas 

Las cadenas pesadas de los anticuerpos tienen los isotipos presente en cada clase del anticuerpo. De estos existen 5 tipos de inmunoglobulinas, las cuales son nombradas por las letras griegas α, δ, ε, γ y μ, las cuales se encuentran en los tipos de anticuerpos IgA, IgD, IgE, IgG, e IgM respectivamente.

En los anticuerpos las cadenas pesadas tienen diferente tamaño,  algunas contienen unos 450 aminoácidos otras pueden llegar a tener 550; además están compuestas por tres dominios estructurales de inmunoglobulina y elementos de flexibilidad variable.

La zona donde fundamentalmente se presentan los elementos variables en la cadena pesada de los anticuerpos producidos por distintos linfocitos B, son idénticas a la de los anticuerpos producidos por el mismo linfocito en su línea clonal.

Uno de los aspectos al que más le han dedicado esfuerzo los científicos es al de entender la topología del gen de la cadena pesada, el resultado de los estudios utilizando una cromatina está que se dispone en giros sucesivos, produciendo la forma similar a los pétalos de una flor.

Cadena Ligera

Las cadenas ligeras presentes en los anticuerpos pueden ser de dos tipos diferentes, llamadas Lambda y Kappa. Generalmente una cadena ligera contiene dos dominios que se presentan sucesivos, uno que es constante y el otro que se considera variable.

Una cadena ligera puede tener una medida de longitud aproximada de entre 211 a 217 aminoácidos, cada una de las con características idénticas entre sí.

Regiones de unión 

En los anticuerpos existen regiones o zonas las cuales tienen funciones únicas. En este sentido tenemos los extremos de la “Y” en los cuales está el lugar exacto donde ocurre el enlace de el anticuerpo y el antígeno, por lo cual es donde se efectúa el reconocimiento de los agentes tóxicos.

Esta zona especial tienen por nombre ‘fragmento de unión al antígeno o región Fab‘. Esta zona está compuesta principalmente por un dominio de tipo constante seguido del dominio variable correspondiente a cada una de las cadenas que lo componen.

Por otro lado tenemos a la región que se localiza en la base de la “Y”, la cual realiza un papel importantísimo como modulador de la actividad de las células en el sistema inmune.

La región de la que hablamos se denomina ‘Fragmento cristalizable‘ y su rasgo característico es que está compuesta por dos o tres dominios de tipo constante en cada una de las cadenas pesadas que integran su estructura, la cual puede ser variable de acuerdo al tipo de anticuerpo del que se trate.

El fragmento cristalizable domina la relación de la unión de las proteínas específicas en esta región, lo cual termina por asegurar la posibilidad de que cada anticuerpo sea capaz de generar una respuesta inmune apropiada ante el estímulo del antígeno.

Esta región también es la parte que se une al receptor celular de las otras moléculas que pertenecen a sistema inmune, como por ejemplo, a las proteína de complemento. Por tener esta capacidad de unión, puede efectuar acciones mediadoras en diferentes procesos en los cuales intervienen los anticuerpos.

Función de los Anticuerpos

Los anticuerpos se producen de manera libre en el organismo, navegan en el torrente sanguíneo y son parte fundamental del sistema inmune del cuerpo humano, el cual maneja las defensas naturales del organismo contra los agentes patógenos que pueden invadirlo en un momento dado.

Estos anticuerpos circulantes son generados por linfocitos B, los cuales solo responden a un antígeno mediante su línea clonal. Los anticuerpos son el apoyo del sistema inmune en tres formas distintas, primero son capaces de evitar que los agentes ajenos al sistema inmune, dañen las células.

 

También tienen la habilidad de eliminar a un agente antígeno por lo métodos de neutralización y el de opsonización, para que esto desencadene la destrucción directa del elemento tóxico, si llega a ser necesario, se pueden activar otras respuestas del sistema inmune tales como la vía del mecanismo de complemento.

Activación del complemento

La respuesta inmunitaria del sistema inmune al enfrentarse a una amenaza de un agente patógeno es llamada ‘sistema de complemento‘. Este se compone de un conjunto de moléculas de tipo plasmáticas que están presentes en cascadas bioquímicas diferentes.

Las funciones del complemento son entre otras fomentar  potenciar la respuesta con los mecanismos de inflamación, también facilita la destrucción de los patógenos por medio de la fagocitosis, mecanismo en el cual el anticuerpo rodea con su membrana citoplasmática los elementos antígenos para su posterior eliminación.

Los anticuerpos se enlazan con los antígenos por medio de su superficie, con esto se inicia el proceso de atraer los primeros componentes de la ‘cascada de complemento‘ iniciando con esto el sistema clásico de complemento, lo cual termina con la eliminación de la bacteria.

Cuando el sistema de complemento se pone en marcha la inminente eliminación de los antígenos puede suceder de dos formas, primero por el enlace directo de los antígenos con las inmunoglobulinas, las cuales generalmente señalan el microbio para que posteriormente este sea atrapado y asimilado por los fagocitos para su digestión.

También se puede producir la opción de que algunos de los componentes del sistema del complemento forman un ‘complejo ataque a membrana‘ para lograr con esto eliminar las posibles amenazas a la salud del individuo.

Activación de las células efectoras

Las células efectoras son un tipo de células del organismo, las cuales ejecutan las respuestas correspondientes ante cada estímulo recibido. El sistema inmune en estos casos lo que hace es enviar una señal en forma de impulso nervioso, a través de los nervios hacia los efectores para que se lleve a cabo la ejecución de la misma.

Para combatir de manera efectiva los agentes patógenos que se multiplican en la parte exterior de las células, se lleva a cabo el mecanismo de enlace a los agentes ajenos al sistema para lograr un ensamble entre ambos, lo cual termina en una ‘aglutinación‘.

La aglutinación de las células se refiere a una formación entrelazada de las mismas la cual propicia una reacción inmunoquímica la cual da como resultado la producción de células específicas.

Un anticuerpo tiene al menos dos lugares específicos de unión con el antígeno que le corresponde. Las inmunoglobulinas pueden pueden acoplarse a las zonas que resultan idénticas que se localizan en la superficie celular.

Si se reviste el agente patógeno los anticuerpos generan las funciones efectoras contra los agentes externos reconocidos.

Las células que reconocen los antígenos revestidos tienen activos sus receptores, los cuales actúan en la denominada ‘región cristalizable’, el acoplamiento entre ambas células es lo que desencadena la función efectora, en la cual el comportamiento de las células es el de realizar su función inmediatamente.

En este orden de ideas, encontramos que cuando se genera este mecanismo, las células ejecutan su función predestinada, los fagocitos realizan el proceso de la fagocitosis, los neutrófilos comienzan con la degranulación y las células citotóxicas finalmente acabarán con el agente patógeno amenazante.

Diversidad de los anticuerpos

Cualquier microorganismo puede desencadenar la respuesta por parte del sistema inmune y por ende de los anticuerpos. Las inmunoglobulinas se activan cuando existe una amenaza a la salud, situación en la cual se debe eliminar cualquier amenaza potencial que represente un riesgo para el organismo.

El reconocimiento y la erradicación de los diferentes tipos de patógenos requieren que los anticuerpos sean tan diferentes como sea posible; su composición integrada por aminoácidos les permite variar en un amplio rango que los prepare para las diferentes clases de antígenos existentes.

Se han realizado estudios experimentales que indican que los seres humanos pueden generar la cantidad de 10 mil millones de anticuerpos diferentes, cada uno de ellos dispuesto a enlazarse con su antígeno correspondiente.

Aunque estas características exponen que se dispone de una enorme cantidad de anticuerpos diferentes en una misma persona, existe una limitación, pues el número de genes disponible para fabricar las toxinas es limitado.

Los seres vivos han evolucionado en cuanto a los mecanismos genéticos que permiten que los linfocitos B produzcan la gran variedad de anticuerpos, todos originados a partir de un número reducido de genes.

Variabilidad de dominios

La región del cromosoma que se encarga de codificar un anticuerpo es amplia y contiene una variabilidad grande de genes para las cadenas pesadas.

Uno de estos ‘Dominios’ es el denominado ‘dominio variable‘, el cual está integrado en las cadenas pesadas y ligeras de los anticuerpos; es importante tener en cuenta que estos pueden ser distintos, ya que están generados por diferentes líneas de los linfocitos B.

Las diferencias entre estos dominios de los anticuerpos se ponen de manifiesto con tres bucles conocidos con el nombre de ‘regiones determinantes de la complementariedad‘ la cual es una secuela corta de aminoácidos que está localizada en los dominios variables de las proteínas.

Recombinación V (D) J

La recombinación V(D)J es un mecanismo de la inmunoglobulinas que también recibe el nombre de ‘recombinación somática‘ la cual consiste en seleccionar y ensamblar de manera aleatoria los aminoácidos de los genes que se encargan de colocar los códigos de las proteínas, para que ejecuten un papel específico en el sistema inmune del ser humano.

En la médula ósea, cada generador en los Linfocitos B que todavía están en periodo de maduración, se puede ensamblar a la región variable del anticuerpo combinando al azar un segmento con otro en las cadenas ligeras. Es por esto que existen múltiples copias con similitudes y pequeñas diferencias para cada secuencia genética de los segmentos.

Hipermutación somática y maduración de la afinidad

La hipermutación somática es uno de los mecanismos que forman parte de la adaptación de las células de el sistema inmunológico ante los agentes extraños. Este proceso diversifica la capacidad de los receptores que están presentes en los anticuerpos del sistema inmune para poder lograr reconocer los diferentes tipos de antígenos.

Este mecanismo usualmente produce una adecuación de las respuestas por parte de los anticuerpos a las nuevas amenazas a las que tenga que hacer frente, durante el periodo de vida del organismo.

La hipermutación somática es un proceso de mutación controlada, la cual tiende a impactar a las regiones variables presentes en los genes de los  anticuerpos.

Una de las diferencias entre este proceso de mutación con los otros tipos de procesos similares que existen en el organismo, es que las células involucradas son solo las inmunitarias individuales, sin transmitirse a su descendencia directa.

Entre los mecanismos para generar anticuerpos están la diversidad que son producidos por los Linfocitos B maduros. Cuando se detecta la presencia de un antígeno y se activa el proceso los linfocitos comienzan a hacerse más abundantes.

Los Linfocitos B tienen una rápida reproducción, los dominios variables presentes en las cadenas pesadas y ligeras son determinados por los genes predecesores.

El proceso de hipermutación somática es una mutación puntual que se presenta en estos dominios variables de los anticuerpos. Cada vez que ocurra una mutación celular se producen cambios en el nucleótido de la célula, creando notables diferencias en la línea de dependencia de la cadena de anticuerpos.

Maduración de la afinidad

Las reservas de anticuerpos que existe en el cuerpo humano se ven afectadas en su diversidad, por la hipermutación somática, pues esta le otorga una variabilidad importante. Este aspecto también se refiere a la influencia que ejerce este proceso en la afinidad de los enlaces entre un anticuerpo y un antígeno.

Algunas de estas mutaciones reproducen anticuerpos con interacciones más débiles o sea de baja afinidad con su antígeno, que el gen original en el Linfocito B; mientras que otros tienen una interacción mucho más notoria o sea tienen alta afinidad.

Cuando esto sucede se activa un mecanismo de selección y eliminación en el cual el sistema inmune, los linfocitos que tengan una baja afinidad tienden a desaparecer mientras que los que tienen una alta afinidad son señalados para que sobrevivan a la apoptosis, es decir la muerte celular.

Cambio de clase

El cambio de clase en los anticuerpos, también llamado la ‘conmutación de clase de inmunoglobulina‘ es un proceso biológico mediante el cual el sistema inmune hace cambiar a los anticuerpos entre las clases existentes es decir, cuando tienen un isotipo y cambian a otro, por ejemplo un anticuerpo del isotipo IgM pasa a ser un IgG.

Este proceso de cambio, consiste en que la porción de la región constante de la cadena pesada cambia radicalmente, mientras que la región variable continúa exactamente igual, sin alteraciones de ningún tipo.

Como el mecanismo de cambio no afecta esta área, la especificidad del antígeno sigue intacta. De hecho la afinidad del anticuerpo se conserva, además de que adquiere la capacidad de interactuar con las distintas clases de elementos efectores.

Las diferentes clases de anticuerpos se producen luego de la activación de los linfocitos B; estas clases vienen determinadas en la porción de la región constante de la cadena pesada presente en los anticuerpos.

Al inicio del proceso, los linfocitos B vírgenes tienden a expresar regiones en la superficie de unión del anticuerpo del tipo IgM e IgD; los cuales pueden enlazarse con un anticuerpo con rasgos idénticos.

La posibilidad de un cambio de clase para los anticuerpos permite a la generación que proviene de un linfocito B tener diferentes isotipos; de este modo se pueden producir efectores específicos para cada antígeno.

Conversión Génica 

El término ‘conversión génica‘ se refiere a un intercambio celular en el que la secuencia genética (estructura primaria de una molécula); no se modifica, no obstante no sucede lo mismo con el gen receptor, el cual adquiere un segmento nuevo proveniente del donante, todo ellos realizado mediante un proceso que se llama ‘recombinación homóloga’.

El mecanismo de recombinación genética genera una diversificación de los anticuerpos, lo cual tiene una importancia relevante, por ejemplo en el caso de las aves, su sistema inmune utiliza estas combinaciones creando pseudogenes semejantes que se localizan al principio de las cadenas de los anticuerpos.

Fases finales de la Síntesis de inmunoglobulinas

Ya en la fase final cuando los segmentos están reagrupados y dispuestos, se produce una sustancia, la cual es fundamentalmente un mensajero del ARN (ácido ribonucléico), lo cual da como resultado un trozo de ADN formado por dos bases diferentes.

Cuando este ARN se desplaza abandonando el núcleo, llega a los ‘ribosomas del retículo endoplasmático rugoso’ , el cual es un órgano que se encarga del transporte y de la síntesis de las proteínas.

Evolución de los Anticuerpos 

El desarrollo del sistema inmune en los seres humanos ha evolucionado de manera compleja, donde los tejidos y líneas de reproducción de células han tenido un desarrollo de nuevas moléculas con lo cual se aseguran aspectos importantes como el enlace, adhesión y la defensa ante agentes patógenos.

A lo largo del proceso evolutivo se han manifestado tres tipos de moléculas, las cuales han sido utilizadas en los mecanismos de desarrollo del sistema inmunológico. Sus mecanismos se entrelazan en ocasiones específicas para lograr una combinación de propiedades.

Resultados de estudios realizados sobre la familia de las inmunoglobulinas indican que están presentes entre las bacterias, además de compartir antepasados con las células eucariotas, lo cual hace que sea probable que su evolución esté relacionada.

Las proteínas con dominios de inmunoglobulinas son comunes en las células eucariotas, las cuales son las células que tienen su material de ADN fundamental encerrado con una doble membrana que envuelve al núcleo, colocándolo dentro de los límites y dejando fuera el resto de la célula.

Animales Pluricelulares

Existen numerosos estudios en los cuales los científicos han tratado de descubrir el origen del mecanismo de adaptación del sistema inmunológico.

En este sentido se han desarrollado miles de investigaciones, tomando como punto de partida a un espécimen que tiene características especiales, como lo son la Geodia cydonium y también la Suberites domuncula, las cuales son fósiles vivientes. 

En estos seres se encuentran muchos de los tipos de proteínas que están relacionadas a su vez directamente con la inmunidad del organismo.

Existen dos tipos de proteínas de características distintas en la familia de las inmunoglobulinas que son relevantes de mencionar, una de ellas es la que está unida al receptor llamado Tirosín Kinasa, y las que son del tipo de moléculas no enzimáticas de adhesión de las esponjas.

Definitivamente, la superfamilia de las inmunoglobulinas ha estado presente en el surgimiento de la diversidad de células, manteniendo la integridad en la estructura de los organismos con estrategias de elección selectiva.

Muchas de las características que tienen las células, tal como la capacidad de establecer módulos y de unirse específicamente a otras proteínas y formar bastones. Además de participar en procesos que generan diversidad a partir del material genético limitado.

Deuteróstomos 

Los deuteróstomos son los seres vivos que tienen una característica en común que es especial y poco común, la cual se trata de que en el desarrollo embrionario se inicia la formación del ano para luego comenzar a desarrollar la boca, en segundo lugar.

A los seres vivos que les ocurre de manera inversa, es decir, en el que la boca se desarrolla primero que el ano se les denomina protóstomos.

Estos animales son clasificados como superfilos, el los cuales se presenta un cuadro en el que la boca que está presente en un adulto no deriva de la etapa embrionaria, sino que tienen fundamentalmente una neoconformación.

Los elementos del sistema inmune adaptativo, entre los cuales se incluyen las células especializadas, tienen ya una configuración predeterminada aún en los organismos más basales (los que se han originado de manera temprana en el organismo) como los deuteróstomos.

La presión evolutiva ha sido clave para el desarrollo del ya bastante complejo sistema inmune del organismo, así como la diversidad presente en los patógenos y la existencia de organismos simbiontes, el cual es un organismo que tiene una relación de ayuda o colaboración con otros  seres distintos a él.

Por último, existen células que contienen gran parte de la herencia molecular de los linfocitos; lo cual indica una evolución de este tipo de células en los seres vivos vertebrados con estructuras muy básicas.

Gnatostomados

La necesidad de evolución del sistema inmunitario data de hace unos 500 millones de años durante el periodo cámbrico, probablemente en un contexto en el que tenían formas diferentes de combinación entre las células, las cuales tenían módulos de proteínas que con el tiempo desaparecerían por los métodos de eliminación selectiva.

En cuanto a las clases de anticuerpos, según estudios se han encontrado indicios de peces que contienen elementos análogos de IgM y de la IgD; también existen cadenas exclusivas como las que contienen las cadenas pesadas de los anticuerpos.

 Aplicaciones Médicas de los Anticuerpos

Los anticuerpos son parte importante del sistema inmunológico, ellos se encargan de detectar cualquier anomalía que se presente y activan los mecanismos para eliminar la amenaza de inmediato. De los anticuerpos depende que una bacteria o virus cause un cuadro infeccioso o viral en la persona.

Diagnóstico de enfermedades

Cuando una persona se enferma es común que como parte de los exámenes diagnósticos se realicen pruebas especiales para saber si tiene anticuerpos detectados de alguna patología en específico. Generalmente para esto se utiliza una prueba que se llama ‘Serológica‘ .

Las pruebas serológicas son un estudio por medio del cual podemos conocer si existe o no la presencia de determinados anticuerpos en la sangre del paciente. Este tipo de prueba es frecuentemente utilizada, de hecho es obligatoria, en el caso de que una persona tenga intenciones de ser donante de sangre.

Por medio de un exámen serológico se realiza con la finalidad de conocer la exposición de la persona reciente o actual ante un agente patógeno en específico, ya que es una clave para determinar la capacidad de respuesta del organismo de la persona ante un nuevo ataque del mismo antígeno.

En pruebas como la serológica se toma una muestra de sangre completa o solo el suero, luego de haber sido centrifugado, para eliminar las células sanguíneas de reacción.

Utilidad

A manera de ejemplo, tenemos que los ensayos bioquímicos para el diagnósticos de enfermedades, en los cuales se comprueba si la persona no tiene los anticuerpos activos en la sangre significa que no está infectada o que hace tiempo lo estuvo, por lo cual los linfocitos B que producían este tipo de anticuerpos se han reducido naturalmente.

Existen muchas pruebas en las que los resultados muestran los niveles alcanzados por las distintas inmunoglobulinas, con lo cual se puede realizar el perfil de anticuerpos del paciente; lo cual puede resultar bastante útil en el tratamiento de algunas patologías como por ejemplo en las dolencias hepáticas.

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Un ejemplo de esto, es cuando se quiere saber la naturaleza del daño hepático, si el paciente tiene in IgA elevado es un indicativo de cirrosis causada por consumo de alcohol, si por el contrario lo que está elevado es la IgM pudiera tratarse de hepatitis viral o cirrosis biliar primaria.

Enfermedades Autoinmunes

Las enfermedades autoinmunes son aquellas en las que el propio sistema inmunológico ataca a las células sanas como si se tratara de agentes patógenos.

Este tipo de enfermedades se pueden diagnosticar por la presencia de anticuerpos que de manera errónea con los epítopos del propio organismo, el cual es la parte de la célula de la inmunoglobulina que es detectada y reconocida por el sistema inmune; en estos casos esta anomalía se puede detectar mediante un exámen de sangre.

Un ejemplo de esto es cuando se estudian los anticuerpos dirigidos contra los agentes antigénicos de la superficie de las células en un cuadro de anemia hemolítica, todo esto ha sido activado por el sistema inmune y se diagnostica por pruebas serológicas especiales.

Tratamientos terapéuticos

La terapia de anticuerpos monoclonales, es decir, los anticuerpos que son producidos por un solo clon de los linfocitos B del sistema inmune,  se emplea en los tratamientos para hacer frente a enfermedades como la artritis reumatoide, la esclerosis múltiple, psoriasis y muchas variantes del cáncer como los linfomas, el colorrectal, de cabeza, cuello y el cáncer de mama.

Los anticuerpos monoclonales pueden ser producidos para que se enlacen específicamente con cualquier molécula que tenga características antigénicas, lo cual es muy útil en el área de la bioquímica, la biología molecular y en muchos otros campos de la medicina.

Terapia prenatal con los anticuerpos

Existen dos tipos de inmunoglobulinas, las denominadas con las letras Rho (D) y anti Rh (D), las cuales son específicamente del ser humano y son el isotipo de la inmunoglobulinas especiales que se enlazan con el antígeno llamado Rhesus D o también conocido con el nombre de Factor Rhesus.

El Factor Rhesus es básicamente un antígeno que se localiza en los eritrocitos, los cuales son un tipo de célula sanguínea , que contiene otras variedad de células sanguíneas en si mismos, como glóbulos blancos, glóbulos rojos y las plaquetas.

Las personas que tienen el Factor Rhesus positivo o como comúnmente se le llama RH+ los cuales se diferencian de los negativos porque tienen un glucocálix ( o sea un producto que contienen material exudado extracelular.

Durante el parto pueden presentarse complicaciones y la sangre puede pasar de el bebe a la madre o viceversa, en el caso de que ambos tipos sean incompatibles, los Anti RhD se le administran a la madre como parte del tratamiento prenatal para prevenir la sensibilización con los isotipos del bebé.

Algunas veces, al aplicar este tipo de tratamiento a la madre, antes del parto e inmediatamente después del mismo,  destruye el antígeno de la sangre del feto en el cuerpo de la madre; si esto sucede antes de estimular los linfocitos B maternos, los mismos no retienen esta información en su memoria.

Aplicaciones en la investigación científica

En los trabajos científicos y en las investigaciones la inmunoglobulina se utiliza en muchas de las hipótesis, para llegar a comprobaciones de teorías, también para identificar y localizar las proteínas que se encuentran dentro o fuera de la célula.

Los anticuerpos purificados se utilizan en un procedimiento llamado ‘citometría de flujo‘, el cual consiste en una técnica donde se utiliza un rayo láser, de la cual se obtiene el número de anticuerpos y la clasificación de las células, según sus características morfológicas y los biomarcadores que contengan.

En algunos casos los anticuerpos se usan para separar las proteínas y todo lo que esté adherido a ellas de otras moléculas, frecuentemente intervienen en un ‘lisado de células‘, el cual es un proceso mediante el cual se rasga o rompe la membrana celular dejando salir el material intracelular.

Variantes de los anticuerpos en la medicina y la investigación 

Algunas veces para realizar procedimientos específicos se necesitan generar anticuerpos particulares, a veces esto se logra inyectando un antígeno en un ser vivo, si se requiere poca cantidad basta con inyectar a algún ratón o conejo, pero si se necesita más cantidad se utiliza una cabra o una oveja.

Cuando se aíslan los componentes de la sangre de estos animales, se logra enlazarlos al mismo antígeno obteniendo anticuerpos policlonales; como estos elementos están en el suero sanguíneo, a este se le denomina ‘Antisuero‘.

Por otra parte, cuando se necesita una mayor especificidad, como en el caso de querer detectar moléculas más pequeñas, así como cuando se desean realizar aplicaciones terapéuticas en las cuales se quiere detectar, bloquear o eliminar marcadores específicos, se recurre a la generación de variantes de los anticuerpos, tales como:

Anticuerpos monoclonales 

Los anticuerpos monoclonales son específicos para un único tipo de antígeno, cuando se necesita obtener este tipo de anticuerpos, el procedimiento es el de aislar linfocitos secretores de anticuerpos de un animal para luego fusionarlos con una línea celular cancerosa.

Las células que se fusionan se llaman hibridomas las cuales crecen y secretan anticuerpos en el cultivo, para generar clones que produzcan todos el mismo anticuerpo.

Anticuerpos de Cadena sencilla

Actualmente ya es posible generar un anticuerpo que cuente solo con las regiones que son variables de las cadenas que lo componen, generalmente unidas por un aminoácido.

Abzimas

Generalmente los anticuerpos tienen una diferencia notable con respecto a las otras proteínas, ya que no presentan un aumento de la velocidad cuando se está ante una reacción química; por lo cual se consideran proteínas de reconocimiento de la superficie de las moléculas.

En estudios inmunológicos recientes se han encontrado anticuerpos con bajas propiedades catalíticas, los cuales se llaman abzimas, las cuales usualmente se encuentran en el suero sanguíneo de personas sanas.

Nanoanticuerpos

La idea de la utilización terapéutica de los anticuerpos de tipo monoclonal de un mamífero camélido en su ser humano, es una idea novedosa y futurista.

Esta clase de anticuerpos son llamados nanoanticuerpos, y el uso de este tipo de células especiales del reino animal, es debido a su tamaño pequeño y a que están compuestas en su estructura por dos cadenas pesadas. Descubre más sobre interesantes temas relacionados en ¿Cómo funciona el microscópio?

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